Enlace peptídico

Condensación con resonancia

El enlace peptídico se forma por condensación entre el –COOH de un aminoácido y el –NH₂ del siguiente. Por resonancia, el par libre del nitrógeno se deslocaliza hacia el carbonilo, lo que le da al enlace C–N un carácter parcial de doble enlace: mide cerca de 1.33 Å, entre el sencillo (1.47 Å) y el doble (1.27 Å), y es plano y rígido.

Un péptido tiene dirección: el extremo con el amino libre es el N-terminal y el extremo con el carboxilo libre, el C-terminal; se escribe de N a C. Gly-Ala y Ala-Gly son dipéptidos distintos.

La hidrólisis de un enlace peptídico es termodinámicamente favorable pero muy lenta sin catalizador; en el estómago, la pepsina, y en el intestino, la tripsina y la quimotripsina, aceleran el proceso.

Error típico

Considerar que la secuencia es indiferente. El orden cambia la identidad del péptido: con solo 20 aminoácidos, un tripéptido puede tener 20³ = 8,000 secuencias distintas.